第三章 酶  学

【资料图】

（习题答案）

一、名词解释

１．Ｋm与Ｋs：Ｋm又称米氏常数是反应速度达到最大速度一半时底物的浓度；Ｋs是酶底复合物的解离平衡常数，其值大小可以反映酶对底物的亲合力大小。    

２．双成分酶：由蛋白质和非蛋白质两种组分构成的酶，酶分子中的蛋白质组分称酶蛋白，非蛋白质组分称辅因子。    

３．活性中心：又称活性部位是指酶分子中参与和底物的结合，并与酶的催化作用密切相关的部位，由酶分子中相距较近的几个氨基酸残基及必需的辅因子构成。  

４．变构酶：酶分子通过与专一性效应物的结合，使其空间结构发生变化，并进一步导致酶活性改变的一类调节酶类。    

５．酶原激活：酶原在专一性蛋白酶的催化下，肽链发生特异性断裂，并进一步导致空间结构发生变化形成酶的催化作用所必需的空间结构的现象。  

６．寡聚酶：由两个或两个以上具有三级结构的多肽链构成的酶或者说具有四级蛋白质结构的一类酶。    

７．同工酶：能够催化同一种化学反应，但理化性质有所不同的一组酶。    

８．酶活力、比活力：酶加速其化学反应速度的能力称酶活力；单位质量或体积酶制剂所具有的酶活力大小称比活力，用U/mg或Katal/Kg来表示。

二、是非题  判断下列各句话的正确与否，正确的在题后括号内画“√”，错误的画“×”，如果是错误的，请说明其理由

1．对2．对3．对4．对5．对6．对7．对8．对9．对

10．对11．对12．错13．对14．错15．对16．对17．对18．对19．错20．对

三、填空题

1．氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类，合成酶类

2．酶蛋白，辅因子

3．底物浓度远远过量、最适pH、最适温度

4．正比

5．酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂

6．天冬氨酸、谷氨基酸，酸碱催化

7．丝氨酸残基、组氨酸残基、天冬氨酸残基，专一性不同

8．1/V，1/S

10．U/mg，Katal/Kg

11．变大，不变

12．天冬氨酸，氨甲酰磷酸

13．多，最小

14．高度的催化活性、高度的专一性、作用条件的温和性、酶活性的可调性

15．NAD，4，H，M

16．寡聚酶类，2，别构中心（调节中心）

四、选择题

１．Ｄ２．Ｄ３．４．Ａ５．Ｃ６．B７．Ｄ８．Ｄ９．C

10．A11．D12．D13．B14．ABD15．BD 16．B17．B18．B

19．B20．B21．C

五、问答与计算

1．答案略

2．答：酶分子中参与和底物的结合并与酶的催化作用密切相关的部位称为酶的活性中心（活性部位）。酶活性中心包括结合部位和催化部位，结合部位是指酶分子中能与底物结合的活性基团所在的部位，与酶促反应的底物特异性有关；催化部位是指酶分子中使底物转变为产物的活性基团所在的部位，与酶促反应的类型有关。变构部位是指效应物与酶分子结合的部位，效应物与酶分子结合后可以引起酶分子构象变化，并进一步导致酶活性的改变。

逆向反应的底物是正向反应的产物，反之，正向反应的底物是逆向反应的产物。对于可以催化可逆性反应的酶来说，正向反应的底物和逆向反应的底物都能与酶专一性接合，对于不能催化可逆性反应的酶来说，只能与正向反应的底物专一性结合，不同的酶与底物结合的活性基团不同。

3．答：酶加速其化学反应的能力称为酶活力，酶活力是用于表示单位质量或体积酶制剂催化能力的一种指标。由于绝大多数酶的化学本质都是蛋白质，往往难以制得纯粹的精品，常含有一定的杂质；另外，由于酶制剂不稳定，易变性失活，因此酶活力不能直接用酶制剂的质量和体积来表示。

4. 答：酶的催化本质是可以降低酶促化学反应所需的自由能。酶与无机催化剂相比催化效率较高主要是由于酶促反应与非酶促反应两者的反应历程不同。在酶促反应的过程中，酶先与底物结合形成酶-底中间物，然后酶-底中间物进一步转化形成产物，并释放出游离的酶。在酶与底物的结合过程中，由于临近及定向效应、电子张力、共价催化、酸碱催化等效应的存在，使底物分子结构更不稳定更易于转变成产物。

5．什么是酶的抑制作用？有哪几种类型？研究酶的抑制作用有什么实际意义？

答：某些化学物质与酶分子结合之后，引起酶活性的降低，这种现象称为酶的抑制作用。抑制作用根据酶与抑制剂的结合作用是否可逆分为不可逆性抑制作用和可逆性抑制作用；可逆性抑制作用又根据底物与抑制剂两者与酶活性部位的结合是否存在竞争性分为竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。研究抑制作用的实际意义主要体现在一是可以研究酶活性部位的空间结构，二是可以为新型农药或医药的研制提供理论依据。

6．答：从结构上看，酶可以分为单体酶、寡聚酶和多酶复合物三种类型。参与寡聚酶形成的亚基可以相同也可以不相同。当底物与某个亚基结合时，产生构象变化，引起正或负协同效应，达到调节细胞内各种化学反应速度的目的，寡聚酶大部分是调节酶。

7．答：“锁钥”学说是用以解释酶促反应专一性机制的一种理论。根据这一学说底物与酶活性部位的结合就像钥匙插入锁中一样，底物结构与酶活性部位的结构具有“钢性”的互补关系。后来人们发现在底物与酶分子结合之前，酶活性部位的结构与底物分子的结构两者未必是绝对互补的，酶活性部位的结构往往可以受底物分子结合的诱导作用而发生适应性变化，最终形成酶-底复合物。Koshland据此提出了“诱导契合”学说，该学说认为：底物与酶靠近时诱导酶构象变化，使之有利于酶与底物的结合，形成酶-底复合物。

8．答：同工酶是指酶的多型性，即催化同种反应而结构不完全相同的酶。如乳酸脱氢酶有五种同工酶，分布在不同的组织和器官中，在不同条件下，分别催化乳酸的脱氢作用。同工酶在物质代谢中起调节作用，如在氨基酸的合成过程中，通常是几种氨基酸由同一起始物合成，合成反应的第一步都是共同的，由共同的酶催化，这种酶以及在分支途径中起作用的酶往往都是同工酶，它们受不同氨基酸的反馈调节。在生物的不同发育阶段，常有不同的同工酶出现，这是基因表达的结果，是不同发育阶段的需要。

9．测定酶活力时：(1)酶和底物为什么必须用缓冲液配制?(2)酶和底物是先分别保温，然后混合，还是先混合后保温，为什么?

答：（1）缓冲液对反应液的pH有缓冲作用，酶和底物分别用缓冲液配制，可以保证在此pH条件下，酶和底物都处在反应的最佳状态。（2）先分别保温，再混合进行反应，如果先混合后保温不能保证酶与底物在最适温度条件下进行反应，在达到最适温度前的反应无法排除，导致测出的最大反应速度较小。

10．解：（1）葡萄糖和果糖磷酸化的反应式（略）。

（2）己糖激酶在相同底物浓度下分别催化葡萄糖和果糖磷酸化的速度如下：

11．答：(1) 纯水不能为酶催化反应提供最适的pH环境，酶分子及底物分子不能以合适的解离形式存在；(2)纯水无缓冲作用，在酶促反应过程中，蛋白质容易变性；(3)纯水中缺乏必须的离子，酶对温度变化敏感，易变性失活。

12．答：这是由于较稀的蛋白质溶液经激烈振荡会产生泡沫，增加表面张力，导致蛋白质空间结构破坏而变性失活。

13．答：这种酶活性部位中含有-SH，容易与其它-SH生成二硫键，加入巯基乙醇可以保护酶活性部位的-SH，防止酶失活。

14．解：(a)按规定：每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个活力单位。

1ml酶溶掖蛋白 = ×/2＝

的酶液具有的活力单位是：1500/60＝25活力单位，1ml酶液应有250个活力单位。

(b)1g酶制剂的总蛋白量 = ×103＝625mg

1g酶制剂的总活力 = 250×103＝×105单位

(c)比活力 = 250/ = 400活力单位/mg蛋白质

15．解：由于规定每小时分解一克淀粉的酶量为一个酶活力单位，1ml酶液每分钟可以分解克淀粉，即酶活力单位，因此每克酶制剂的酶活力×1000 = 250 活力单位。

16．解：（1）从反应结果可以看出，当[S] ≧×10-4Ｍol/L时，酶促反应的速度不再增加，故Ｖmax= uＭoL/min。

（2）对于遵从米氏方程的酶促反应的Km，可以通过选择一组反应速度小于Vmax的V及其对应的[S]并将其代入米氏方程即可计算出Km，选择[S]=×10-5Ｍol/L                      V= uＭoL/min

（4）Km与底物浓度无关，因而Km = ×10-5Ｍol/L

Ｖmax= K[Et]，酶浓度增加4倍，最大反应速度也应增加4倍，Ｖmax=ＭoL/min

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